Герметик Виксинт У-1-18 (НТ)

Герметик У-1-18 (НТ) представляет собой уплотнительный термостойкий материал белого цвета, обладающий способностью переходить из пастообразного в резиноподобное состояние после перемешивания с катализатором № 18 при комнатной температуре.

Герметик Виксинт У-1-18 (НТ) предназначен для поверхностной герметизации металлических соединений из нержавеющей стали, алюминиевых и титановых сплавов и для герметизации аппаратуры, работающей в среде воздух при температурах от минус 60 до плюс 300 ºС при действии вибрационных, ударных и поворотнопеременных нагрузок. Герметик не вызывает коррозии металлов и сплавов, в том числе и меди.

Физико-химические показатели

Герметизирующая паста У-1 должна храниться в складских условиях при температуре от 0 до плюс 30 ºС.

Катализатор № 18 должен храниться в закрытых складских помещениях при температуре от 0 до 25 ºС.

Подслой П-11 должен храниться в герметично закрытой таре в помещении, специально предназначенном для хранения огнеопасных материалов при температуре от 0 до плюс 30 ºС.

Фасовка: 5,4 кг и 21,6 кг.

Гарантийный срок хранения герметизирующей пасты У-1 составляет один год со дня изготовления.

Гарантийный срок хранения катализатора № 18 в таре изготовителя – два года со дня изготовления.

Гарантийный срок хранения подслоя П-11составляет один год с момента изготовления.

Кремнийорганический герметик Виксинт У-1-18 (НТ)

Кремнийорганический герметик Виксинт У-1-18 (НТ) | Полимикс

Запрос стоимости
Заказать

Герметик У-1-18 (НТ) представляет собой уплотнительный термостойкий материал белого цвета, обладающий способностью переходить из пастообразного в резиноподобное состояние после перемешивания с катализатором № 18 при комнатной температуре.

Герметик Виксинт У-1-18 (НТ) предназначен для поверхностной герметизации металлических соединений из нержавеющей стали, алюминиевых и титановых сплавов и для герметизации аппаратуры, работающей в среде воздух при температурах от минус 60 до плюс 300 ºС при действии вибрационных, ударных и поворотнопеременных нагрузок. Герметик не вызывает коррозии металлов и сплавов, в том числе и меди.

Герметик У-30-МЭС-5М

Предназначен для поверхностной и внутришовной герметизации клепанных, сварных и болтовых соединений конструкций, приборов и других изделий, работающих в интервале температур от минус 60 до плюс 130 ºС в среде воздуха и топлива, кратковременно до плюс 150 ºС.

Запрос стоимостиЗапросить образец

Смотреть

Кремнийорганический герметик Виксинт У-2-28 (НТ)

Предназначен для герметизации клепанных, болтовых и сварных соединений конструкций и приборов, работающих в интервале температур от минус 60 до плюс 250 ºС при внутришовной герметизации, от минус 60 до плюс 300 ºС при поверхностной герметизации, а также для заливки штепсельных разъемов, работающих при температурах от минус 60 до плюс 250 ºС.

Запрос стоимостиЗапросить образец

Смотреть

Герметик УТ-32 (НТ)

Предназначен для поверхностной и внутришовной герметизации клепанных, сварных и болтовых соединений конструкций, приборов и других изделий, работающих в интервале температур от минус 60 до плюс 130ºС в среде воздуха и топлива.

Запрос стоимостиЗапросить образец

Смотреть

Кремнийорганический компаунд ВИКСИНТ К-68

Компаунд Виксинт К-68 представляет собой вязкотекучую консистенцию на основе кремнийорганического каучука, состоящую из пасты «К» и катализатора № 68.  

Упаковка: 5,425 кг; 10,85 кг

Запрос стоимостиЗапросить образец

Смотреть

Нужно что-то особенное

Мы можем подобрать материалы для вашей сферы с возможностью адаптации продуктов под Ваши индивидуальные требования.

Опишите Вашу задачу и мы предложим идеальный вариант. Наши специалисты проведут консультацию и вышлют расчеты или коммерческое предложение под вашу задачу по указанным контактным адресам.

При этом Вы можете быть уверены в

• Одном из лучших соотношений цена-качество на рынке
• Своевременной поставке
• Контроле качества

© 2011-2022 ООО «ПолиМикс Казань»

Сайт разработан в компании «ARTKLEN»

Дефицит рецептора Y1 в β-клетках приводит к увеличению ожирения и нарушению метаболизма глюкозы

1. Aronoff SL, et al. Метаболизм и регуляция глюкозы: помимо инсулина и глюкагона. Диабетический спектр. 2004;17(3):183–190. doi: 10.2337/diaspect.17.3.183. [CrossRef] [Google Scholar]

2. Кан С.Е., Купер М.Е., Прато С.Д. Патофизиология и лечение сахарного диабета 2 типа: взгляды на прошлое, настоящее и будущее. Ланцет. 2014;383(9922):1068–83. doi: 10.1016/S0140-6736(13)62154-6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3. MacDonald PE, Joseph JW, Rorsman P. Механизмы восприятия глюкозы в бета-клетках поджелудочной железы. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 2005;360(1464):2211–25. doi: 10.1098/rstb.2005.1762. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4. Cabou C, Burcelin R. GLP-1, оси кишечник-мозг и мозг-периферия. Преподобный Диабет Стад. 2011;8(3):418–31. doi: 10.1900/RDS.2011.8.418. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5. Lee YH, et al. Влияние лептина и адипонектина на функцию бета-клеток поджелудочной железы. Метаболизм. 2011;60(12):1664–72. doi: 10.1016/j.metabol. 2011.04.008. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

6. Rodriguez-Diaz R, et al. Неинвазивная модель in vivo, демонстрирующая влияние вегетативной иннервации на функцию островков поджелудочной железы. Proc Natl Acad Sci USA. 2012;109(52):21456–61. doi: 10.1073/pnas.1211659110. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7. Wisialowski T, et al. Адреналэктомия снижает индуцированное нейропептидом Y высвобождение инсулина и экспрессию рецептора NPY в вентромедиальном гипоталамусе крысы. Джей Клин Инвест. 2000;105(9):1253–9. doi: 10.1172/JCI8695. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Ahren B. Вегетативная регуляция секреции островковых гормонов – последствия для здоровья и болезней. Диабетология. 2000;43(4):393–410. doi: 10.1007/s001250051322. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Leloup C, et al. Специфическое ингибирование GLUT2 в дугообразном ядре антисмысловыми олигонуклеотидами подавляет нервный контроль секреции инсулина. Мозг Res Мол Мозг Res. 1998;57(2):275–80. doi: 10.1016/S0169-328X(98)00097-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10. Habegger KM, et al. Пересмотр метаболических действий глюкагона. Нат Рев Эндокринол. 2010;6(12):689–97. doi: 10.1038/nrendo.2010.187. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Peterhoff M, et al. Ингибирование секреции инсулина через различные сигнальные пути у мышей с нокаутом альфа2-адренорецепторов. Евр Дж Эндокринол. 2003;149(4):343–50. doi: 10.1530/eje.0.1490343. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12. Porcellati F, et al. Контррегуляторные гормоны и симптоматические ответы на индуцированную инсулином гипогликемию в постпрандиальном состоянии у людей. Диабет. 2003;52(11):2774–83. doi: 10.2337/диабет.52.11.2774. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

13. Boey D, et al. Удаление пептида YY у мышей приводит к развитию гиперинсулинемии и ожирения. Диабетология. 2006;49(6):1360–70. doi: 10.1007/s00125-006-0237-0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14. Nieuwenhuizen AG, et al. Механизмы, лежащие в основе инсулиностатического эффекта пептида YY в островках поджелудочной железы мышей. Диабетология. 1994;37(9):871–8. doi: 10.1007/BF00400941. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15. Bertrand G, et al. Доказательства прямого ингибирующего действия PYY на секрецию инсулина у крыс. Поджелудочная железа. 1992;7(5):595–600. doi: 10.1097/00006676-199209000-00013. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16. Shi YC, et al. Сверхэкспрессия PYY у взрослых мышей снижает потребление пищи и увеличивает липогенную способность. Нейропептиды. 2012;46(4):173–82. doi: 10.1016/j.npep.2012.04.001. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17. Карра Э., Чандарана К., Баттерхэм Р.Л. Роль пептида YY в регуляции аппетита и ожирении. Дж. Физиол. 2009; 587 (часть 1): 19–25. doi: 10.1113/jphysiol.2008.164269. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18. Ali-Rachedi A, et al. Иммунореактивность пептида YY (PYY) хранится вместе с иммунореактивными веществами, связанными с глюкагоном, в эндокринных клетках кишечника и поджелудочной железы. Гистохимия. 1984;80(5):487–91. doi: 10.1007/BF00495439. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19. Gustavsen CR, Pillay N, Heller RS. Иммуногистохимическое исследование эндокринной части поджелудочной железы африканской ледяной крысы Otomys sloggetti robertsi. Акта гистохим. 2008;110(4):294–301. doi: 10.1016/j.acthis.2007.11.003. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20. Чжан Л., Бийкер М.С., Герцог Х. Система нейропептида Y: патофизиологические и терапевтические последствия ожирения и рака. Фармакол Тер. 2011;131(1):91–113. doi: 10.1016/j.pharmthera.2011.03.011. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21. Nguyen AD, Herzog H, Sainsbury A. Нейропептид Y и пептид YY: важные регуляторы энергетического метаболизма. Curr Opin Endocrinol Diabetes Obes. 2011;18(1):56–60. дои: 10.1097/MED.0b013e3283422f0a. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

22. Batterham RL, et al. Ингибирование приема пищи у пациентов с ожирением с помощью пептида YY3-36. N Engl J Med. 2003;349(10):941–8. doi: 10.1056/NEJMoa030204. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23. Batterham RL, et al. Кишечный гормон PYY(3-36) физиологически ингибирует потребление пищи. Природа. 2002; 418 (6898): 650–4. doi: 10.1038/nature00887. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

24. Park, S., et al. Антагонизм NPY уменьшает ожирение и ослабляет возрастной дисбаланс метаболизма жировой ткани. FASEB J 2014. [PubMed]

25. Matsuda H, et al. Распределение рецепторов нейропептида Y Y1 в периферических тканях грызунов. J Комп Нейрол. 2002;449(4):390–404. doi: 10.1002/cne.10303. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Джекеротт М., Ларссон Л.И. Иммуноцитохимическая локализация рецептора NPY/PYY Y1 в развивающейся поджелудочной железе. Эндокринология. 1997;138(11):5013–8. doi: 10.1210/эндо.138.11.5525. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Loh K, et al. Ингибирование передачи сигналов рецептора Y1 улучшает результат трансплантации островков. Нац коммун. 2017;8(1):490. doi: 10.1038/s41467-017-00624-2. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28. Kashima Y, et al. Критическая роль комплекса цАМФ-GEFII-Rim2 в усиленной инкретином секреции инсулина. Дж. Биол. Хим. 2001;276(49):46046–53. doi: 10.1074/jbc.M108378200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Idevall-Hagren O, et al. Медиаторы цАМФ пульсирующей секреции инсулина из одиночных бета-клеток, стимулированных глюкозой. Дж. Биол. Хим. 2010;285(30):23007–18. дои: 10.1074/jbc.M109.095992. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Yajima H, et al. цАМФ усиливает секрецию инсулина, воздействуя на АТФ-чувствительный независимый от К+-каналов путь передачи сигналов глюкозы в островках поджелудочной железы крыс. Диабет. 1999;48(5):1006–12. doi: 10.2337/диабет.48.5.1006. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31. Аммала С. , Эшкрофт Ф.М., Рорсман П. Независимая от кальция потенциация высвобождения инсулина циклическим АМФ в одиночных бета-клетках. Природа. 1993;363(6427):356–8. дои: 10.1038/363356a0. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

32. Seino S, et al. Роль передачи сигналов цАМФ в экзоцитозе гранул инсулина. Сахарный диабет Ожирение Metab. 2009; 11 (Приложение 4): 180–8. doi: 10.1111/j.1463-1326.2009.01108.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Kushi A, et al. Ожирение и легкая гиперинсулинемия обнаружены у мышей с дефицитом рецептора нейропептида Y-Y1. Proc Natl Acad Sci USA. 1998;95(26):15659–64. doi: 10.1073/pnas.95.26.15659. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34. Fu Z, Gilbert ER, Liu D. Регуляция синтеза и секреции инсулина и дисфункция бета-клеток поджелудочной железы при диабете. Curr Diabetes Rev. 2013; 9(1): 25–53. doi: 10.2174/157339913804143225. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Komatsu M, et al. Стимулируемая глюкозой секреция инсулина: новый взгляд. J Исследование диабета. 2013;4(6):511–6. doi: 10.1111/jdi.12094. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

36. Ashcroft FM, Rorsman P. K (ATP) каналы и секреция островковых гормонов: новые идеи и противоречия. Нат Рев Эндокринол. 2013;9(11):660–9. doi: 10.1038/nrendo.2013.166. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37. Liang Y, et al. Конкордантная индукция глюкокиназы глюкозой, использование глюкозы и стимулированное глюкозой высвобождение инсулина в островках поджелудочной железы, поддерживаемые в культуре органов. Диабет. 1992;41(7):792–806. doi: 10.2337/diab.41.7.792. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38. Nakamura A, et al. Влияние низкомолекулярного активатора глюкокиназы на метаболизм глюкозы и массу бета-клеток. Эндокринология. 2009;150(3):1147–54. doi: 10.1210/en.2008-1183. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

39. Wei P, et al. Влияние активаторов глюкокиназы GKA50 и LY2121260 на пролиферацию и апоптоз в бета-клетках INS-1 поджелудочной железы. Диабетология. 2009;52(10):2142–50. doi: 10.1007/s00125-009-1446-0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40. Gill D, et al. Активация генов бета-клеток и улучшение функции островков грызунов после хронической активации глюкокиназы. Дж Мол Эндокринол. 2011;47(1):59–67. doi: 10.1530/JME-10-0157. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

41. Froguel P, et al. Тесное сцепление локуса глюкокиназы на хромосоме 7p с ранним началом инсулиннезависимого сахарного диабета. Природа. 1992;356(6365):162–4. doi: 10.1038/356162a0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42. Farfari S, et al. Глюкозорегулируемый анаплероз и катаплероз в бета-клетках поджелудочной железы: возможное участие пируватно-цитратного челнока в секреции инсулина. Диабет. 2000;49(5):718–26. doi: 10.2337/диабет.49.5.718. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

43. Fransson U, et al. Анаплероз через пируваткарбоксилазу необходим для вызванного топливом повышения отношения АТФ: АДФ в островках поджелудочной железы крыс. Диабетология. 2006;49(7):1578–86. doi: 10.1007/s00125-006-0263-y. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

44. Hasan NM, et al. Нарушение анаплероза и секреции инсулина в клетках инсулиномы, вызванное малыми интерферирующими РНК, опосредованное подавлением пируваткарбоксилазы. Дж. Биол. Хим. 2008;283(42):28048–59. doi: 10.1074/jbc.M804170200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45. Xu J, et al. Роль пируваткарбоксилазы в секреции и пролиферации инсулина в бета-клетках поджелудочной железы крыс. Диабетология. 2008;51(11):2022–30. doi: 10.1007/s00125-008-1130-9. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

46. Drucker DJ, et al. Глюкагоноподобный пептид I стимулирует экспрессию гена инсулина и повышает уровень циклического АМФ в линии островковых клеток крысы. Proc Natl Acad Sci USA. 1987; 84 (10): 3434–8. doi: 10.1073/pnas.84.10.3434. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

47. Ozaki N, et al. цАМФ-GEFII является прямой мишенью цАМФ при регулируемом экзоцитозе. Nat Cell Biol. 2000;2(11):805–11. doi: 10.1038/35041046. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Flamez D, et al. Измененная передача сигналов цАМФ и Са2+ в островках поджелудочной железы мыши с нулевым фенотипом рецептора глюкагоноподобного пептида-1. Диабет. 1999; 48 (10): 1979–86. doi: 10.2337/диабет.48.10.1979. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49. Miura Y, Matsui H. Глюкагоноподобный пептид-1 вызывает цАМФ-зависимое увеличение [Na+]i, связанное с секрецией инсулина в бета-клетках поджелудочной железы. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2003; 285(5):E1001–9. doi: 10.1152/ajpendo.00005.2003. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

50. Shi YC, et al. Дугообразный NPY контролирует симпатический выброс и функцию BAT через реле тирозингидроксилазных нейронов в PVN. Клеточный метаб. 2013;17(2):236–48. doi: 10.1016/j.cmet.2013.01.006. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51. Kuo LE, et al. Нейропептид Y действует непосредственно на периферии жировой ткани и опосредует вызванное стрессом ожирение и метаболический синдром. Нат Мед. 2007;13(7):803–11. doi: 10.1038/nm1611. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

52. Orci L, et al. Области, богатые панкреатическими полипептидами, в поджелудочной железе человека. Ланцет. 1978; 2 (8101): 1200–1. doi: 10.1016/S0140-6736(78)92181-5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53. Malaisse-Lagae F, et al. Идентификация доли в поджелудочной железе взрослого человека, богатой панкреатическим полипептидом. Диабетология. 1979;17(6):361–5. doi: 10.1007/BF01236270. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

54. Ueno N, et al. Снижение потребления пищи и массы тела у мышей со сверхэкспрессией полипептидов поджелудочной железы. Гастроэнтерология. 1999;117(6):1427–32. doi: 10.1016/S0016-5085(99)70293-3. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

55. Kojima S, et al. Роль панкреатического полипептида в регуляции питания и массы тела. Пептиды. 2007;28(2):459–63. doi: 10.1016/j.peptides.2006.09.024. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

56. Guida C, et al. Ситаглиптин и обходной желудочный анастомоз по Ру модулируют секрецию инсулина посредством регуляции внутриостровкового PYY. Сахарный диабет Ожирение Metab. 2018;20(3):571–581. doi: 10.1111/dom.13113. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57. Ramracheya RD, et al. PYY-зависимое восстановление нарушенной секреции инсулина и глюкагона при диабете 2 типа после операции обходного желудочного анастомоза Roux-En-Y. Cell Rep. 2016;15(5):944–950. doi: 10.1016/j.celrep.2016.03.091. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

58. Shi YC, et al. PYY поджелудочной железы имеет решающее значение для контроля секреции инсулина и гомеостаза глюкозы у самок мышей. Эндокринология. 2015;156(9):3122–36. doi: 10.1210/en.2015-1168. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

59. Sam AH, et al. Селективное удаление пептидных клеток YY у взрослых мышей показывает их роль в выживании бета-клеток. Гастроэнтерология. 2012;143(2):459–68. doi: 10.1053/j. gastro.2012.04.047. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60. Khan D, et al. Распределение пептида YY в островках и его регулирующая роль в первичных островках мыши, а также в иммортализованной функции и выживании бета-клеток грызунов и человека. Мол Селл Эндокринол. 2016; 436:102–13. doi: 10.1016/j.mce.2016.07.020. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

61. Lafferty RA, Flatt PR, Irwin N. Возникновение терапевтического потенциала пептида YY при ожирении и диабете. Пептиды. 2018; 100: 269–274. doi: 10.1016/j.peptides.2017.11.005. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

62. Ferre P, Foufelle F. Стеатоз печени: роль липогенеза de novo и фактора транскрипции SREBP-1c. Сахарный диабет Ожирение Metab. 2010; 12 (Приложение 2): 83–92. doi: 10.1111/j.1463-1326.2010.01275.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

63. Керстен С. Механизмы пищевой и гормональной регуляции липогенеза. EMBO Rep. 2001;2(4):282–6. дои: 10.1093/embo-отчеты/kve071. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

64. Mehran AE, et al. Гиперинсулинемия приводит к ожирению, вызванному диетой, независимо от выработки инсулина мозгом. Клеточный метаб. 2012;16(6):723–37. doi: 10.1016/j.cmet.2012.10.019. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

65. Foretz M, et al. Белок-1c, связывающий регуляторный элемент стерола, является основным медиатором действия инсулина на печеночную экспрессию глюкокиназы и генов, связанных с липогенезом. Proc Natl Acad Sci USA. 1999;96(22):12737–42. doi: 10.1073/pnas.96.22.12737. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

66. Nguyen AD, et al. Рецепторы Y1 и Y5 необходимы для регуляции потребления пищи и гомеостаза энергии у мышей. ПЛОС Один. 2012;7(6):e40191. doi: 10.1371/journal.pone.0040191. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

67. Postic C, et al. Двойная роль глюкокиназы в гомеостазе глюкозы, определяемая нокаутом генов, специфичных для бета-клеток печени и поджелудочной железы, с использованием рекомбиназы Cre.